“龙小姐”通过精心收集,向本站投稿了7篇最先确定酶的化学本质,以下是小编精心整理后的最先确定酶的化学本质,供大家阅读参考。

篇1:最先确定酶的化学本质
一.最先确定酶的化学本质的化学家
詹姆斯4102·巴彻勒·萨姆纳美国化学家,1946年获诺贝尔化学奖。
二.最先确定酶的化学本质
酶的化学本质是蛋白质
三.萨姆纳及成就
萨姆纳(Sumner,James Batcheller;1887~1955),1887年11月19日生于马塞诸萨州坎顿,1955年8月12日卒于纽约州布法罗。19获哈佛大学学士学位;1913、 19分别获该校硕士学位及哲学博士学位;1914年在科内尔大学医学院任生物化学助教授,1929年起任教授。自1947年起,他兼任康奈尔大学因他而设立的酶化学研究室主任。
20世纪代,萨姆纳相信酶是蛋白质 。他从19开始用刀豆粉为原料,分离提纯其中的脲酶(刀豆中脲酶多,易于测定)。1926年他成功地分离出一种脲酶活性很强的蛋白质。这是生物化学史上首次得到的结晶酶,也是首次直接证明酶是蛋白质,推动了酶学的发展。1937年他又得到了过氧化氢酶的结晶,还提纯了几种其他的酶。由于脲酶和其他酶的工作,他于1946年获得诺贝尔化学奖。他的著作有《生物化学教本》、《酶的化学和方法》(与G.F.萨默斯合著)、《酶-化学及其作用机制》(与K.迈尔巴克共同主编)等,后两种已被译成俄文等其他文字。
四.酶
酶(enzyme)是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。 酶属生物大分子,分子质量至少在1万以上,大的可达百万。
酶是一类极为重要的生物催化剂(biocatalyst)。由于酶的作用,生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。
随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展,逐步形成酶学(enzymology)这一学科。
酶的化学本质是蛋白质(protein)或RNA(Ribonucleic Acid),因此它也具有一级、二级、三级,乃至四级结构。按其分子组成的不同,可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶;结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。例如,大多数水解酶单纯由蛋白质组成;黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分,辅助因子为非蛋白质部分,只有两者结合成全酶才具有催化活性。
篇2:酶的化学本质是什么?
酶的反应特性
酶作为一种生物催化剂,具有以下特性:
1、高效性:酶的催化效率比无机催化剂更高,使得反应速率更快;
2、专一性:一种酶只能催化一种或一类底物,如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽;
3、多样性:酶的种类很多,迄今为止已发现约4000多种酶,在生物体中的酶远远大于这个数量。

篇3:酶的化学复习题
有关酶的化学复习题
一 多项选择题
1. 研究某酶促反应时发现,用反应速速的倒数对底物浓度的倒数作图,获得一直线。该直线在纵坐标上的截距为2.5×10-2L·μmol-1,在横轴上的截距为-2×10-2L·μmol-1。下面的有关叙述正确的是
A在高底物浓度下获得的Vmax是2.5×10-2μmol·min-1
B 在该实验条件下Km是50mol·L-1
C当[S]=16.7μmol·L-1时,v是Vmax/2
D该直线表明无抑制剂存在
2. 根据米氏方程,有关[S]与Km之间关系的.说法正确的是()
A 当[S]<
C 当[S]>>Km时,反应速度与底物浓度无关 D 当[S]=2/3Km时,v=25%Vmax
3. 某酶对其四个底物的Km值如下所示,问该酶的最适底物是哪一个?
A Km=4.3×10-3 mmol·L-1 B Km=2.3×10-3 mmol·L-1 C Km=3.5×10-3 mmol·L-1
D Km=4.1×10-3 mmol·L-1
4. 当一酶促反应的速度达到最大速度的75%时,Km与[S]的关系是()
A [S]= Km B [S]= 2Km C [S]= 3Km D [S]= 4Km
5. 当某酶的底物浓度[S]= 4Km时,反应速度v等于()
A Vmax B 0.8Vmax C 3/4 Vmax D 0.5Vmax
二 专业名词解释(可用中文解释)
1. Lock-and-key model 2. Induced-fit model 3.Ligases 4.Active Center 5.holoenzyme 6.cofactor 7. Coenzymes
三 计算题
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计算: 1. Vmax和Km;2.当[S]=5×10-5mol·L-1和[S]=1mol·L-1时的v;
3. [S]=1.00×10-4mol·L-1时,最初5min内的产物总量;
4. 假如每个反应体系中酶浓度增加至原来的4倍时,Vmax和Km是多少?
2.(1)对于一个遵循米氏动力学的酶而言,当[S]=Km时,若v=35μmol/min,Vmax
是多少μmol/min?
(2)当[S]=2×10-5 mol·L-1,v=40 μmol/min,这个酶的Km是多少?
问:1. 此反应的Vmax是多少? 2. 为什么底物浓度大于2.0×10-3 mol·L-1时,v是常熟?3. 当底物浓度为2.0×10-2 mol·L-1时,游离酶的浓度多少?
篇4:乙酰胆碱的化学本质是什么
乙酰胆碱的作用机制
乙酰胆碱在细胞质里被合成,然后被膜内的'小泡包裹,运输到细胞膜释放到突触间隙,在突触细胞之间的间隙发挥 由作用,可以引起膜内外的电位变化,引起神经信号传导,一旦作用结束,即可被乙酰胆碱酯酶分解,之后在需要的时候重新进行合成。
乙酰胆碱的释放主要是由于细胞膜的Ca2+内流。神经冲动传导到该神经细胞时,可以引起该部位的膜电位下降,离职通道打开,Ca2+内流进入终板,刺激乙酰胆碱的分泌释放,引起肌肉收缩。
篇5:生长素的化学本质
● 生长素的化学本质
其实生长素就是指植物生长素,其化学本质是吲哚乙酸。动物体的是叫生长激素。两者是有本质区别的,但作用机理上有存在相似性。生长素(auxin)是一类含有一个不饱和芳香族环和一个乙酸侧链的内源激素,如吲哚乙酸,吲哚丁酸等。
吲哚乙酸是一种有机物。纯品是无色叶状晶体或结晶性粉末。遇光后变成玫瑰色。熔点165-166℃(168-170℃),易溶于无水乙醇、醋酸乙酯、二氯乙烷,可溶于乙醚和丙酮。不溶于苯、甲苯、汽油及氯仿。不溶于水,其水溶液能被紫外光分解,但对可见光稳定。其钠盐、钾盐比酸本身稳定,极易溶于水。易脱羧成3-甲基吲哚(粪臭素)。
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● 关于生长素的资料
生长素是第一个被发现的植物激素。生长素中最重要的化学物质为3-吲哚乙酸。生长素有调节茎的生长速率、抑制侧芽、促进生根等作用,在农业
生长素即吲哚乙酸,分子式为C10H9NO2,是最早发现的促进植物生长的激素。英文来源于希腊文auxein(生长)。 [1] 吲哚乙酸的纯品为白色结晶,难溶于水。易溶于乙醇、乙醚等有机溶剂。在光下易被氧化而变为玫瑰红色,生理活性也降低。植物体内的吲哚乙酸有呈自由状态的,也有呈结合(被束缚)状态的。后者多是酯的或肽的复合物。植物体内自由态吲哚乙酸的含量很低,每千克鲜重约为1-100微克,因存在部位及组织种类而异,生长旺盛的组织或器官如生长点、花粉中的含量较多。从色氨酸开始,其途径有5个。植物生长素存在于西葫芦中,存在于某些十字花科植物中,存在于番茄中。生长素的降解,最明显的是在光下很容易发生光氧化而被破坏。汤玉玮和J.邦纳于1947年发现植物组织中有些氧化酶能降解吲哚乙酸,称为吲哚乙酸氧化酶。
产生部位生长素在植物体内分布很广,几乎各部位都有,但不是均匀分布的,在某一时间,某一特定部位的含量是受几方面的因素影响的。大多集中在生长旺盛的部分(胚芽鞘、芽和根尖的分生组织、形成层、受精后的子房、幼嫩种子等),而趋向衰老的组织和器官中则甚少。
运输极性运输 (Polar Transport)生长素主要是在植物的顶端分生组织中合成的,然后被运输到植物体的各个部分。生长素在植物体内的运输是单方向的,只能从植物体形态学上端向形态学下端运输,在有单一方向的刺激(单侧光照)时生长素向背光一侧运输,其运输方式为主动运输(需要载体和ATP)。非极性运输(Non polar transport)在成熟组织中,生长素可以通过韧皮部进行非极性运输。
合成IAA的合成前体:色氨酸(tryptophan,Trp)。其侧链经过转氨、脱羧、氧化等反应。锌是色氨酸合成酶的组分,缺锌时导致由吲哚和丝氨酸结合而形成色氨酸的过程受阻,色氨酸含量下降,从而影响IAA的合成。生产上常引起苹果、梨等果树的小叶病。 [2]
结合植物体内生长素有两种形式:游离型:有生物活性,束缚型:活性低。在体内,吲哚乙酸常常与天门冬氨酸结合成为吲哚乙酰天冬氨酸酯。还可与肌醇结合成吲哚乙醇肌醇。与葡萄糖结合成吲哚乙酰葡萄糖苷。与蛋白质结合成吲哚乙酸—蛋白质络合物。束缚型的生长素可能是生长素在细胞内的一种贮存形式,也是减少过剩生长素的解毒方式,在适当的条件下(pH9-10),它们可转变为游离型,经运输转移到作用部位起作用。正在生长的种子中生长素的量也多,但完全成熟以后,大部分以束缚态贮藏起来。种子中以束缚态存在,萌发时转变为游离型。
降解生长素的降解(Degradation of IAA)①酶氧化降解:吲哚乙酸氧化酶分解植物体内生长素常处于合成与分解的动态平衡中。吲哚乙酸氧化酶(IAA oxidase)是一种含Fe的血红蛋白。IAA经酶解后形成3—羟基甲基氧吲哚和3—甲基氧吲哚。此反应要在O2存在下,以Mn和一元酚作辅助因子,吲哚乙酸氧化酶才表现活性。②光氧化分解:X-光,紫外光,可见光对IAA都有破坏作用,分解产物也是3-亚甲基氧化吲哚和吲哚醛。但机制尚不清楚,在试管里,植物的某些色素,如核黄素,紫黄质等能大量吸收蓝光,并促进IAA的光氧化分解。植物体内生长素存在的两种形式间的转化或吲哚乙酸氧化酶对IAA的氧化分解都是植物对体内生长素水平的自动调节,对植物生长的调控是有重要意义的。
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● 生长素练习题与答案
在植物生长素的发现史上,荷兰科学家温特的实验证明了( )
A.生长素的化学本质是吲哚乙酸
B.胚芽鞘尖端是感受光刺激的部位
C.胚芽鞘尖端能够产生某种刺激作用于尖端以下的部位
D.造成胚芽鞘弯曲的刺激确实是一种化学物质
解:A、“生长素的化学本2113质是吲哚乙5261酸”这个结论4102是1946年科学家从高等植物中分离出生长素并进1653行化学分析才得出的结论,故A错误;
B、“胚芽鞘尖端是感受光刺激的部位”这个结论是达尔文的实验证明的,故B错误;
C、“胚芽鞘尖端能够产生某种刺激作用于尖端以下的部位”这个结论是拜尔的实验证明的,故C错误;
D、如图,温特将胚芽鞘尖端放在空白琼脂块上证明了造成胚芽鞘弯曲的刺激确实是一种化学物质,故D正确.
故选:D.
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篇6:高一生物《酶的作用和本质》教案
高一生物《酶的作用和本质》教案
一、酶的作用和本质
一、教材分析
新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础,而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用,因此,了解酶的作用和本质,为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。本节内容还与选修模块的相关内容有着内在联系。例如,选修模块中有关酶的应用等,都是以“酶与代谢”部分的相关内容为基础的。此外,学生通过有关酶的的探究性学习活动获得的技能,对进一步学习生物技术实践等知识起到保证作用。
二、教学目标
1. 知识目标
(1)、说明酶在细胞代谢中的作用、本质。
(2)、阐述细胞代谢的概念
2. 能力目标
(1)、通过自主学习,培养学生推理、比较、分析、归纳总结的能力。
(2)、通过有关的实验和探究,学会控制自变量,观察和检测因变量的变化,以及设置对照组和重复实验。
(3)、在有关实验、资料分析、思考与讨论、探究等的问题讨论中,提高运用语言表达的能力以及分享信息的能力。
3. 情感态度与价值观目标
(1)、通过阅读分析“关于酶本质的探索”的资料,认同科学是在不断的观察、实验、探索和争论中前进的,。认同科学家不仅要继承前人的科研成果,而且要善于吸收不同意见中的合理成分,还要具有质疑、创新和勇于实践的科学精神和态度。
(2)、通过小组间的讨论、合作与交流,培养学生的合作互助精神。
(3)、通过让学生了解酶的发现过程,使学生体会实验在生物学研究中的作用和地位;通过讨论酶在生产、生活中的应用,使学生认识到生物科学技术与社会生产、生活的关系。
三、教学重点和难点
1、教学重点:酶的作用、本质
2、教学难点:酶降低化学反应活化能的原理
四、学情分析
学生通过初三、高一阶段化学的学习,对于纯化学反应已比较熟悉,但是对于细胞内部的化学反应及生物催化剂──酶的认识有限。工业制氨的.化学反应是在高温高压并且催化剂作用下进行的,细胞内部却是常温常压的温和状态,而细胞代谢包括一系列的化学反应,这些化学反应的进行应该有生物催化剂──酶的参与,才能使其高效有序的进行,由此从学生熟悉的知识引入对酶相关知识的学习。
五、教学方法
1.实验法:比较过氧化氢在不同条件下的分解。
2.学案导学:见后面的学案。
3.新授课教学基本环节:预习检查、总结疑惑→情境导入、展示目标→合作探究、精讲点拨→反思总结、当堂检测→发导学案、布置预习
六、课前准备
实验材料用具的准备、课件制作、学生预习有关内容
七、课时安排:1课时
八、教学过程
预习检查、总结疑惑
检查落实了学生的预习情况并了解了学生的疑惑,使教学具有了针对性。
教学内容 教师活动预设 学生活动预设 设计意图
导入新课
多媒体展示图片:多酶片、嫩肉粉、加酶洗衣粉、生物酶牙膏等,并请同学谈谈自己生活中接触过的酶还有哪些,谈谈对酶的了解。
篇7:淋巴因子的化学本质是蛋白质吗
淋巴因子的生理作用
在体液免疫中淋巴因子的作用是促进B细胞的分化;在细胞免疫中的作用是促进效应T细胞等免疫细胞的作用,加强其对靶细胞的攻击力度。
不同的淋巴因子能表现多种生物学活性,可作用于相应的靶细胞,使靶细胞发生特性或功能的.变化。淋巴细胞借助淋巴因子对邻近或远离的靶细胞产生作用,这与抗体的作用相平行,是实现免疫效应和免疫调节功能十分重要的途径。












